Une catalyse est dite enzymatique si le catalyseur est une enzyme. Généralement, une enzyme ne catalyse qu'une seule réaction chimique. Une enzyme est une protéine élaborée par un être vivant qui contient un site actif. Dans certains cas, un des produits de la réaction est un catalyseur de la réaction.
L'activité enzymatique peut être affectée par divers facteurs, tels que la température, le pH, et la concentration. Les enzymes fonctionnent mieux dans des gammes de température et de pH spécifiques. Des conditions sous-optimales peuvent faire perdre à une enzyme sa capacité à se lier au substrat.
Réaction catalysée hétérogène : lorsque le catalyseur et le réactif existent sous deux phases différentes (ex. : catalyseur solide et réactif en solution). Réaction catalysée homogène : lorsque le catalyseur et le réactif existent sous la même phase (ex. : ils sont dissous dans la même solution).
La catalyse enzymatique repose à la fois sur l'orientation favorable des composés devant réagir dans le site actif de l'enzyme, leur déformation éventuelle et le positionnement de groupements fonctionnels des chaînes latérales des acides aminés de l'enzyme favorisant la réaction.
Les enzymes sont des substances extrêmement efficaces. Elles sont en effet capables, à faible concentration, de catalyser, à basse température (la température corporelle), des réactions chimiques qui nécessiteraient, par des voies chimiques ordinaires, de puissants réactifs et des températures très élevées.
Une activité enzymatique est l'action d'une enzyme sur des molécules de substrat transformé en un produit de la réaction. Sans entrer dans les détails, une activité enzymatique est réversible et fonctionne dans un sens ou un autre selon les concentrations relatives du substrat et du produit .
L'activité enzymatique est la quantité de substrat convertie par l'enzyme en moles par unité de temps. Elle mesure la quantité d'enzyme active présente dans un mélange à un instant donné. D'autre part, l'activité spécifique est l'activité de l'enzyme par mg d'enzyme totale.
Une réaction enzymatique est une réaction chimique catalysée par une enzyme. Elle se déroule en deux étapes : formation du complexe enzyme-substrat puis catalyse (succession de réactions intermédiaires permettant la transformation du substrat en produit).
Le site actif d'une enzyme doit, pour permettre la catalyse, avoir une conformation 3D bien précise. C'est cette conformation qui explique la spécificité au substrat. Les réactions catalysées par les enzymes peuvent être découpées en plusieurs étapes.
Les enzymes possèdent une double spécificité : une spécificité d'action car elles catalysent une réaction spécifique (hydrolyse ou synthèse) et une spécificité de substrat car elles agissent sur des substrats spécifiques (une molécule précise ou éventuellement une famille de substrats très voisins).
catalyse
Action par laquelle une substance modifie la vitesse d'une réaction chimique, sans apparaître dans le bilan réactionnel. (La catalyse est homogène quand les substances réagissantes et le catalyseur forment une seule phase, hétérogène dans le cas contraire.)
Un catalyseur est une espèce qui augmente la vitesse d'une transformation, sans figurer dans l'équation de la réaction et sans modifier la composition du système à l'état final.
Repérer le catalyseur
On repère le catalyseur mis en jeu dans la réaction étudiée. Il s'agit de l'espèce qui n'intervient pas dans l'équation bilan de la réaction mais qui est présente dans le milieu réactionnel.
Le site actif est la partie de l'enzyme où se lie un substrat. Et le mot substrat désigne le réactif dans une réaction enzymatique.
L'activité est d'abord relativement basse puis elle augmente pour atteindre une valeur maximale ; si le pH du milieu continue alors à augmenter, l'activité enzymatique diminue. Le pH optimal de fonctionnement de l'enzyme est celui pour lequel l'activité enzymatique est maximale.
Lorsque le pH est significativement modifié au-dessus ou en dessous de ce pH optimal, les enzymes commencent à se dénaturer. Cela modifie la forme du site actif de l'enzyme, de sorte qu'il n'est plus complémentaire à la molécule de substrat et que la réaction contrôlée par l'enzyme ne se produira plus.
Réponse. Les enzymes sont communément appelées des catalyseurs biologiques, car ce sont des molécules biologiques qui accélèrent la vitesse des réactions chimiques sans être consommées ou modifiées au cours du processus.
Formule d'une catalyse
L'enzyme fixe le substrat sur un site particulier, le site actif. Le complexe enzyme substrat formé, la réaction chimique a lieu puis l'enzyme libère le ou les produits formés. L'enzyme n'étant pas modifiée par la réaction, elle est immédiatement disponible pour fixer un autre substrat.
Pour un substrat donné, une enzyme ne peut catalyser qu'un seul type de réaction chimique. Conclusion : Une enzyme est associée à un type de réaction chimique d'où une spécificité d'action qui dépend de la nature du substrat.
Presque toutes les biomolécules capables de catalyser des réactions chimiques dans les cellules sont des enzymes ; certaines biomolécules catalytiques sont cependant constituées d'ARN et sont donc distinctes des enzymes : ce sont les ribozymes.
La carboxypeptidase est une enzyme digestive d'origine pancréatique. Elle participe à la digestion des protéines. Son repliement permet la formation de son site actif constitué d'un site de fixation (en rouge) et d'un site catalytique (en jaune).
Les réactions enzymatiques interviennent généralement dans des milieux aqueux et, dans la plupart des cas, des composants supplémentaires tels que des réactifs tampons et salins sont nécessaires dans les systèmes de réaction pour maintenir le pH de la solution et les structures des protéines hôtes.
La spécificité d'action
Pour un substrat donné, une enzyme ne peut catalyser qu'un seul type de réaction. Ainsi, une oxydase ne peut qu'oxyder, une hydrolase ne peut qu'hydrolyser, etc. Mais le substrat, quant à lui, peut être reconnu par plusieurs enzymes.
L'activité enzymatique moléculaire = Nombre de moles de substrat transformé par mole d'enzyme par minute. AEM = μmol/min/μmol protéine = UI/ μmol protéine • L'activité spécifique = Nombre de molécules de substrat transformées par minute et par mg d'enzymes. AS = μmol/min /mg de protéine = UI/ mg de protéines.
En biochimie, l'unité enzymatique (symbole U) est une unité d'activité enzymatique représentant la quantité d'enzyme nécessaire pour traiter une micromole de substrat en une minute dans des conditions opératoires (pH, température, paramètres de solution) qui doivent être précisées avec la mesure.